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1、第四章免疫球蛋白ImmunoglobulinsVonBehring（inactivated)IgIntroduction概念TwoFormsofImmunoglobulinMembraneIg(mIg)SecretedIg第一节免疫球蛋白的结构免疫球蛋白的基本结构可变区和恒定区铰链区结构域免疫球蛋白的其它成分Ig的基本结构——四肽链结构:Y型2条完全相同的重链2条完全相同的轻链Heavychain（重链）Lightchain（轻链）Disulfidebonds（二硫键）重链(HeavyChain,H链)由450-550个氨基酸残
2、基组成。IgH链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同（抗原性不同），分为五大类（同种型）H链类Ig类Ig亚类γIgGIgG1,2,3,4αIgAIgA1,IgA2μIgMδIgDεIgE轻链(LightChain,L链)214个氨基酸κ、λ两型天然Ig分子两条轻链的型别相同.两种轻链均可见于五类Ig分子.两种轻链的功能无差异。1、可变区不同Ig的重链和轻链在靠近N端约110个氨基酸的序列变化很大，称为可变区(Variableregion,V区）重链和轻链的可变区分别称VH（约占重链1/4),VL（约占轻链1/2),可变区与恒定区VH
3、VLIg可变区中的高变区(Hypervariableregion,HVR)：可变区中氨基酸变化较大的区域，为抗原结合部位（antigenbindingsite),又称互补决定区（complementary-determiningregion,CDR)。骨架区（frameworkregion,FR)2、恒定区重链和轻链在靠近C端的氨基酸序列相对稳定，称为恒定区(Constantregion，C)。重链和轻链的恒定区分别称CH,CLIg的可变区用于识别和结合抗原，恒定区用于启动下游效应。绞链区(HingeRegion)：位于IgG、
4、IgA和IgD的CH1和CH2之间1.富含脯氨酸,易于伸展,弯曲——有利于Fab结合抗原。2.易被酶解IgM,IgE无铰链区NterminusCterminusIg的结构域（domain）——功能区Ig多肽链通过链内二硫键折叠形成的几个球形亚单位，约110个氨基酸组成。L链：有两个功能区——VL、CLH链：有四~五个功能区—IgG、IgA、IgD——VH、CH1、CH2、CH3IgM、IgE——VH、CH1、CH2、CH3、CH4Ig的结构域为β折叠，称为免疫球蛋白折叠（immunoglobulinfold,Ig折叠）。 恒定
5、区结构域：由7条β股（β-strands)折叠而成； 可变区结构域：由9条β股折叠而成。免疫球蛋白超家族免疫系统中的其它蛋白质，如TCR、CD4、CD8、IgFc受体、细胞因子及其受体等，存在着结构同源的保守序列，并形成β折叠，称为免疫球蛋白超家族（immunoglobulinsuperfamily,IgSF)J链和分泌片连接链（joiningchain,J链)由浆细胞合成,富含半胱氨酸的一条多肽链.连接IgM形成5聚体,IgA形成2聚体分泌片（secretorycomponent)由粘膜上皮细胞合成,分泌.保护IgA/IgM绞
6、链区.介导IgA二聚体从粘膜下转运至呼吸腔道表面.J链分泌片木瓜蛋白酶(Papain)酶切位置:铰链区二硫键近N端裂解后产物:2个Fab（fragmentofantigenbinding)段:单价结合抗原1个Fc(fragmentcrystallizable)段：相当于CH2+CH3，与效应分子或效应细胞结合。免疫球蛋白(IgG)的水解片段胃蛋白酶(Pepsin)酶切位置:铰链区二硫键近C端裂解后产物:1个F(ab’)2片段:二价结合抗原若干pFc’小片段:无生物学活性意义:去除Ig分子同种型抗原性提纯免疫生物制品(如经免疫马获
7、得的抗毒素)Ig功能区的功能VHVL：Ig与Ag结合的部位CH1,CL：部分同种异型遗传标志所在CH2:IgG：补体结合点；通过胎盘CH3:IgG：结合细胞（FcR）IgM：补体结合点IgE：结合细胞（FcR）超变区（hyper-variableregion,HVR),又称互补决定区(complementarydeterminingregion,CDR）Ig的血清型Ig具有抗体和抗原的两重特性。根据Ig引起的是异种、同种异体或自体免疫应答，将Ig的免疫原性分为：同种型（isotype)、同种异型(allotype)和独特型(id
8、iotype)。Ig的血清型同种型：存在于同种Ig分子中的抗原表位。同一种属所有健康个体所共有的抗原性标志，集中在Ig恒定区。诱导异种动物产生该Ig的抗同种型抗体。同种型HumanIgGMouseanti-humanIgGantibodyReactwithhum
