04免疫球蛋白（2011）

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1、第四章免疫球蛋白Immunoglobulin（inactivated)IgIntroductionVonBehringKitasato1901年诺贝尔生理和医学奖概念抗体是介导体液免疫的重要效应分子。免疫球蛋白分型与分布分泌型：主在存在于体液中（血液、组织液、外分泌液）具抗体的各种功能膜型：B细胞膜上，是B细胞膜上的抗原识别受体TwoFormsofImmunoglobulinMembraneIg(mIg)SecretedIg第一节免疫球蛋白的结构一、免疫球蛋白的基本结构二、免疫球蛋白的其他成分三、免疫球蛋白的水解片段四肽链结构由两条完全相同的重

2、（长）链，两条完全相同的轻（短）链，通过链间二硫键连接形成对称形式：单体，分子式H2L2。IgG分子由3个长度大致相同的片段组成——“Y”形分子一、免疫球蛋白的基本结构重链(HeavyChain,H链)由450-550个氨基酸残基组成。IgH链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同（抗原性不同），分为五大类（同种型）H链类Ig类Ig亚类γIgGIgG1,2,3,4αIgAIgA1,IgA2μIgMδIgDεIgE轻链(LightChain,L链)214个氨基酸κ、λ两型天然Ig分子两条轻链的型别相同.两种轻链均可见于五类Ig分子.两种轻链的功能无差异

3、。正常人血清中约为2:1一个天然Ig的两条H链的类，和两条L链的型是完全相同的可变区VHVL可变区不同Ig的重链和轻链在靠近N端约110个氨基酸的序列变化很大，称为可变区(Variableregion,V区）重链和轻链的可变区分别称VH（约占重链1/4),VL（约占轻链1/2),赋予Ab特异性，与表位结合的部位。可变区高变区（hypervariableregion，HVR）骨架区（frameworkregion，FR）HVR：可变区中氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域，为抗原结合部位（antigenbindingsite),高变区位置：VH29

4、~31、49~58、95~102VL28~35、49~56、91~98分子结构：Ag接触面（Ig的裂隙）在结构上与抗原决定基互补——互补决定区complementarity-determiningregion，CDRH、L各有3个，分别称CDR1、CDR2、CDR3特点：AA具更大变异性（高度可变），随Ab特异性不同而发生变化，决定着抗体的特异性。功能：Ab与Ag特异性结合的关键部位；Ig独特型所在部位恒定区重链和轻链在靠近C端的氨基酸序列相对稳定，称为恒定区(Constantregion，C)。重链和轻链的恒定区分别称CH,CLIg的可变区用

5、于识别和结合抗原，恒定区用于启动下游效应。恒定区恒定区不同类CH长度不一；同一种属动物中同一类H链和同一型L链C区的AA数目、种类、排列顺序等均较稳定。Ig骨架：参与免疫应答的启动和效应（具有多种生物学功能）恒定区绞链区(HingeRegion)：位于IgG、IgA和IgD的CH1和CH2之间，即H链链间-SS-连接处附近。IgM,IgE无铰链区功能：◎弹性和调节作用能改变两个Y形臂间的距离，使HVR尽量与不同距离2个表位结合。◎利于Ig分子变构暴露补体结合点，显示结合细胞活性◎对蛋白酶敏感被酶处理的Ig，多在此区被切断NterminusCte

6、rminusIg的结构域（domain）——功能区Ig多肽链通过链内二硫键折叠形成的几个球形亚单位，约110个氨基酸组成。L链：有两个功能区——VL、CLH链：有四~五个功能区—IgG、IgA、IgD——VH、CH1、CH2、CH3IgM、IgE——VH、CH1、CH2、CH3、CH4功能区功能VHVL：Ig与Ag结合的部位CHCL：部分同种异型遗传标志所在CH2:IgG：补体结合点；通过胎盘CH3:IgG：结合细胞（FcR）IgM：补体结合点IgE：结合细胞（FcR）Ig的结构域为β折叠，称为免疫球蛋白折叠（immunoglobulinfol

7、d,Ig折叠）。恒定区结构域：由7条β股（β-strands)折叠而成；可变区结构域：由9条β股折叠而成。免疫球蛋白超家族免疫系统中的其它蛋白质，如TCR、CD4、CD8、IgFc受体、细胞因子及其受体等，存在着结构同源的保守序列，并形成β折叠，称为免疫球蛋白超家族（immunoglobulinsuperfamily,IgSF)J链分泌片二、免疫球蛋白的其他成分（一）结合链joiningchain，J链浆细胞合成，富含半胱氨酸的多肽链。将单体Ig分子连接为多聚体，稳定Ig多聚体IgMIgA（二）分泌片secretorypiece，SP（分

8、泌成分～component，SC）黏膜上皮细胞合成，是sIgA的一个辅助成分。与IgA非共价连接，保护其不被环境中酶破坏。介导IgA的转运木瓜蛋白酶(