美拉德反应改进大米蛋白功能性质的研究

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1、摘要摘要大米蛋白是优质蛋白，它具有氨基酸组成合理和低过敏性特点。但是由于大米蛋白中80％以上为碱溶性谷蛋白，所以其溶解性较差，影响了大米蛋白在食品工业中的应用。本研究旨在探讨大米蛋白与糖之间发生接枝反应，改善大米蛋白的功能性质，为植物蛋白的改性提供理论参考。首先，采用干法对大米蛋白进行糖基化改性，探讨干热改性对大米蛋白功能性质的影响。以共价物的乳化性为指标，通过对糖的筛选，确定葡聚糖为大米蛋白干法糖基化改性过程中的糖基供体，然后进一步确定了大米蛋白一葡聚糖美拉德反应最佳工艺条件为：蛋白一葡聚糖质比为1：5，在pH9．5、相对湿度为79％、40

2、0C条件下，反应24h，此时复合物的乳化性最佳，其乳化活性及乳化稳定性分别为相同条件下蛋白对照样的1．68倍、1．46倍；其溶解性提高了1．46倍；接枝度为29．29％。在干法改性的基础上，尝试采用湿法糖基化改性来改善大米蛋白的功能性质。主要以复合物乳化活性、溶解性的改善为指标，同时结合产物接枝程度、褐变程度及体系pH变化，确定了优化的复合反应工艺条件为：选择葡萄糖为大米蛋白湿法改性过程中的糖基供体，蛋白一葡萄糖反应质量比为1：1，反应在pH1l、900C下进行，反应时间15min。此条件下，复合物乳化活性、乳化稳定性分别为不加糖的蛋白空白的

3、1．37倍、1．62倍，而其溶解性有了较大的提高，在pH8条件下达90．3％。此时复合物接枝度为34．01％。研究了不同pH环境、不同接枝程度、不同干燥方式对复合物功能性质的影响。结果表明，大米蛋白经改性后，在不同pH值下功能性质均得到改善，然而，复合物溶解性、乳化性及起泡性随pH值的不同，变化趋势与原料大米相似。与不加糖的蛋白空白液相比，复合物经过冷冻干燥和喷雾干燥后的功能性质仍有不同程度的改善。同时，发现增大反应体中蛋白浓度为4％w／v，得到的复合物经喷雾干燥后仍具有较好的功能性。对复合物的理化性质及产物结构进行了分析。由荧光分析结果可知

4、，复合物在激发波长347nnl，发射波长425nlTl处有最大荧光强度，符合美拉德反应产物的荧光特征，从而确定美拉德反应的发生。电泳结果显示，接枝反应后，蛋白分子的亚基发生了一定的变化。采用HPSEC．MALLS．UV-RI联用系统，分析可知，未发生接枝反应时，大米蛋白主要以蛋白分子的聚集体存在，表观分子量较大，达1．067X106Da。随反应的进行，分子聚集体不断发生解聚，当反应进行到15min时，分子量为2．44×105Da，此时产物溶解度也达到最大。随着反应的进行，反应物的HPLC．光散射图谱在沈脱体积16mL附近还出现了一个分子量相对

5、较小的峰，且随着反应的进行，峰的强度呈现先增大后减小，最后基本消失，这可能是在美拉德反应过程中形成的一些次级产物，随着反应进入到后期，生成的中间产物进一步经历不同途径的反应，降解生成更小分子量物质。由氨基酸成分分析结果表明，赖氨酸、脯氨酸及精氨酸均与葡萄糖发生了接枝反应。另外，随着接枝反应的进行，复合物表面疏水性呈现不断下降的趋势。关键词：大米蛋白：糖；美拉德反应；功能性质Abstract．·．_j_●__-I--J-●__l-__．●●-_____。-______--_---_--．__．__．__．_．-_-．--．_-_--___-_-

6、__-__．-．-·__·_·__-·_·__-_。·_-_-_I_---___________________________________-________-_-_____----_______-__--·_-_____-________--_______·_-____一Riceprotein(RP)waswidelyfavoredforitshighnutritionandlowhypoallergeniccharacter．Ithasbeenconfirmedtohavebettercomposingofessentialamino

7、acids，highvalueofBv，andlowerirritabilityascomparedwithotherplantproteins．Unfortunately,over80％oftheproteincontainedinricekernelsisglutelin，andthesolubilityofficeproteinisverylow．Sothefunctionalpropertiesofriceproteinwerepoor．ThepurposeofthispaperwastodiscusstheMaillardreact

8、ionbetweenRPandsugar,andtoimprovethefunctionalpropertiesoftheproteinbythereaction．