蛋白质的结构和功能课件.ppt

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1、第1章蛋白质的结构与功能Chapter1Struction&functionofProtein本章教学重点蛋白质元素组成特点，氨基酸结构通式，氨基酸分类、三字英文缩写符号；肽、肽键的概念；蛋白质一、二、三、四级结构的概念及其稳定的主要化学键；二级结构主要形式及结构特点；蛋白质结构与功能的关系；变构效应的概念；蛋白质两性电离，胶体性质，蛋白质变性概念和意义，紫外吸收和呈色反应；模体、结构域、分子伴侣的概念；盐析、电泳和分子筛效应的原理。概述1.什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(aminoacids

2、)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。2.蛋白质的生物学重要性2-1.蛋白质是生物体重要组成成分分布广：所有器官、组织、细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：占人体干重的45％；脾、肺及横纹肌等高达80％。1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递2-2.蛋白质具有重要的生物学功能2-3.氧化供能第1节蛋白质的分子组成Section1theMolecularComponentofProtein蛋白质的元素组成蛋白质

3、元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近且恒定，平均为16％。通过测定生物样品中的含氮量，再根据以下公式推算蛋白质的大致含量：主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×1001/16%1.氨基酸氨基酸是组成蛋白质的基本单位。组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且多属L-氨基酸（仅甘氨酸除外）。L-glyceraldehyde(anL-sugar)L-serine(anL-AA)氨基酸的结构通式H甘氨酸CH3

4、丙氨酸氨基酸的通式R1-1氨基酸的分类1）非极性脂肪族氨基酸2）极性中性氨基酸3）芳香族氨基酸4）酸性氨基酸5）碱性氨基酸*20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:｝1-1-1非极性脂肪族氨基酸(侧链含烃链)1-1-2极性中性氨基酸(侧链有极性但不带电荷)1-1-3芳香族氨基酸(侧链含芳香基团)1-1-4酸性氨基酸(侧链含负性解离基团)1-1-5碱性氨基酸(侧链含正性解离基团)几种特殊氨基酸脯氨酸（亚氨基酸）半胱氨酸(含巯基)+胱氨酸二硫键-HH1-2氨基酸的理化性质1-2-1.两性解离及等电点等电点(isoe

5、lectricpoint,pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。pH=pI+OH-pH>pI+H++OH-+H+pH

6、所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。1-2-3茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，大多可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此峰值与氨基酸的含量存在正比关系，可作为氨基酸定量分析方法。(Pro、Pro-OH与之共热生成黄色化合物)(氧化脱羧脱氨)2.肽2-1肽(peptide)*肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。*肽键(peptidebond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。+-HOH甘氨酰甘氨酸肽键*两分子氨基酸

7、缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……*肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。*由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。N末端：多肽链中有自由氨基的一端C末端：多肽链中有自由羧基的一端多肽链有两端*多肽链(polypeptidechain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。N末端C末端牛核糖核酸酶2-2几种重要的生物活性肽2-2-1.谷胱甘肽(glutathione,GSH)

8、GSH过氧化物酶H2O22GSH2H2OGSSGGSH还原酶NADPH+H+NADP+GSH与GSSG间的转换体内许多激素属寡肽或多肽神经肽(neuropeptide)2-2-2.多肽类激素及神经肽第2节蛋白质的分子结构Section2theMolecularStructureofProtein蛋白质的分子结构包括一级结构(primarystructure)