《疫球蛋白新》PPT课件

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1、医学免疫学第四章免疫球蛋白本科内容提要概述免疫球蛋白的结构抗体的异质性五类免疫球蛋白的生物学特性免疫球蛋白基因及抗体的多样性人工制备抗体一、概述抗体antibodyAb是B细胞识别抗原后增殖分化为浆细胞所产生的一种蛋白质，主要存在于血清等体液中，能与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白，具有免疫功能概念具有抗体活性或化学结构与抗体类似的球蛋白抗体和免疫球蛋白的关系:抗体都是免疫球蛋白，并非所有免疫球蛋白都具有抗体活性类型分泌型（secretedIg,sIg）膜型（membraneIg,mIg）理化性

2、质属球蛋白，在电泳图谱上大部分抗体活性在球蛋白，具有异质性二、Ig的结构(IgG为例)重链与轻链可变区和恒定区铰链区功能区其它成分水解片段基本结构*由两条相同的重链和两条相同的轻链通过二硫键连接而成的四肽链分子重链与轻链*重链（heavychain,H链）约450-550氨基酸1）根据重链恒定区抗原特异性不同，可将重链分为5种：、、、、。其相应Ig为IgG、IgM、IgA、IgD、IgE*轻链（lightchain,L链）约214个氨基酸1）根据轻链恒定区抗原性不同，分为和两种。一

3、个天然的Ig分子上轻链类型是相同的2）在不同种属的动物与链的比例不同：人：2：1小鼠：20：1可变区和恒定区1.可变区（variableregion，V区）：位于Ig分子N端，占轻链1/2和重链1/4或1/5；不同抗体其IgV区氨基酸组成和排列有较大差异，并决定抗体与抗原结合的特异性*超变区（hypervariableregion,HVR）：在VL和VH中，某些特定位置的氨基酸残基的排列顺序高度可变，此为HVR。轻、重链各有3个HVR*互补决定区（complementarity-determi

4、ningregion,CDR）：超变区乃抗体与抗原（表位）特异性结合的位置，此为CDR*骨架区（frameworkregion,FR）：V区中非HVR部位的氨基酸组成和排列相对保守，此为FR。VH和VL各有4个FR2.恒定区（constantregion,C区)：位于Ig分子的C端，占轻链1/2和重链3/4（IgA、IgD）或4/5（IgM、IgE）。在同一种属中，同一类重链和同一类轻链C区氨基酸的组成或排列比较恒定。介导Ig多种生物学功能超变区（HVR）轻链：24-34、50-56、89-97重

5、链：31-35、50-65、95-102框架区（FR）铰链区位于CH1和CH2之间可转动的区，含丰富的脯氨酸，易伸展弯曲，有利于IgV区与抗原互补性结合；有利于暴露补体结合位点；对蛋白酶敏感其它成分J链（joiningchain）分泌片（secretorypiece,sp）水解片段功能区FlexibilityofimmunoglobulinsＪ链和分泌片SIgAＪ链joiningchain由浆细胞合成的富含半胱氨酸的酸性糖蛋白，主要作用是在羧基端连接Ｉg单体为双聚体或五聚体，起稳定多聚体结构及参与

6、体内转运的作用分泌片secretorypiece,SP分泌片是由粘膜上皮细胞合成，并在IgA二聚体形成后通过二硫键以共价键方式连接在C区C端上。一般认为SIgA可能以膜结合蛋白形式存在于粘膜表面，分泌片选择性地介导IgA二聚体的装配和转运，并有稳定SIgA的结构，避免蛋白酶的消化水解免疫球蛋白的水解片段木瓜蛋白酶(papain)水解IgG：得到两个相同的Fab段和一个Fc段胃蛋白酶(pepsin)裂解IgG：得到一个具有双价活性的F（ab’）2段和若干个小分子多肽碎片（pFc’）免疫球蛋白的功能区

7、Ig的多肽链分子可折叠成若干个由链内二硫键连接的球形结构。每个球形结构约由110个氨基酸组成，具有一定的生理功能，故称为功能区（domain）VH和VL：与抗原特异性结合的部位CL和CH1：某些同种异型（allotype）遗传标记IgG的CH2、IgM的CH3：补体C1q结合点激活补体经典途径IgG的CH3：结合单核/巨噬细胞表面FcR不同生物学效应免疫球蛋白的结构域Ig的轻、重链每隔110个氨基酸残基即由链内二硫键连接成一个能行使特定功能的球形结构----结构域，其二级结构是由几股多肽链折叠形成

8、的两个反向平行的β片层。两个反向平行的β片层中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接，有稳定功能区的作用，形成一个β桶状结构三、免疫球蛋白的异质性不同抗原表位刺激所产生不同的抗体分子，其识别抗原的特异性不同（V区不同）同一抗原表位诱生的不同类型的抗体，其识别抗原的特异性相同（C区不同）免疫球蛋白有不同种类免疫球蛋白同时可作为抗原，其具有不同的抗原特异性免疫球蛋白具有异质性免疫球蛋白的免疫原性免疫球蛋白的不同结构区其免疫原性不同：同种型（isotype）：种属特异性标志同种异型