抗凝血小板血栓ppt课件.pptx

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1、出血和止血血小板血栓形成生理促栓抗栓平衡防止自发性出血局部形成血凝块避免血液从破口丢失修复后定点清除血凝块保持循环血液正常流动初级止血过程血管内皮细胞损伤——暴露胶原、组织因子、vWF因子血小板粘附：通过GPIb-IX受体连接vWF因子粘附胶原血小板激活：释放多种因子，促进血小板聚集血小板聚集：通过GPIIb-IIIa受体连接纤维蛋白原再连接成网形成白色血栓——血小板血栓血小板的粘附、激活和聚集血小板聚集形成血栓血流中的正常血小板血小板粘附于损伤的内皮表面并被激活血小板内皮细胞内皮下血小板粘附到

2、内皮下血小板血栓致密颗粒血小板GPIIb-IIIa颗粒GPIb-IXVWF胶原血小板的超微结构血小板的粘附与聚集血小板聚集血管壁血小板血小板GpIIb/IIIa纤维蛋白原Ib受体损伤部位血小板黏附GpIIb/IIIa受体拮抗剂IbIbIbIb血小板表面的受体粘附受体GPIb/IX------vWF受体GPIa/IIa------胶原受体GPIV、GPVI----胶原受体聚集受体GPIIb/IIIa------纤维蛋白原等受体激动剂受体二磷酸腺苷(ADP)受体凝血酶受体5-羟色胺(5-HT)受体

3、TXA2受体肾上腺素受体花生四烯酸受体血小板生理粘附GPIb/IX----vWF----胶原聚集GPIIb/IIIa---纤维蛋白原---GPIIb/IIIa释放-颗粒和致密颗粒内活性物质合成血栓素2（TXA2）血小板的释放颗粒P-选择素-血栓球蛋白（-TG）血小板第4因子（PF4）血小板源生长因子（PDGF）等粘附蛋白（共同的RGD序列，如vWF）致密颗粒5-羟色胺（5-HT）二磷酸腺苷（ADP）Ca2+血小板的释放合成的物质TXA2其他释放的物质组织型纤溶酶原激活剂(t-PA)纤溶酶

4、原激活剂的抑制剂(PAI-1)血小板激活因子(PAF)V因子血栓组成与形成机制血栓的形成凝血酶是血管损伤、凝血激活和血小板激活的纽带胶原组织因子凝血酶IIa血小板激活凝血酶原IIADPTXA2凝血瀑布THROMBUS纤维蛋白原纤维蛋白血小板聚集ThrombinisacriticalmediatorincoagulationElicitsmultipleresponsesinplatelets动静脉血栓的构成FibrinPlateletsRBCs白血栓FibrinPlateletsRBCs红血栓动

5、脉静脉RBCs,redbloodcells.凝血与抗凝系统XIaXIIaIXaVIIa-III组织因子途径抑制物抗凝血酶IIIIIa纤维蛋白原纤维蛋白蛋白C/蛋白SXaVIIIaVa内源性凝血系统外源性凝血系统凝血与抗凝系统血栓的形成启动EndotheliumTF凝血酶IIaVIIaIXaIXIIXaXTissueFactorcomplexeswithFactorVIIaformedatthesiteoftissueinjuryActivatesFactorXandFactorIXGenerat

6、essmallamountsofthrombin激活的血小板血栓的形成瀑布放大IXIXaVIIIVIIIaXIXIa凝血酶IIaVVaThrombinactivatesplateletsThrombinstimulatesitsownproduction:activatesFactorsV,VIIICoagulationFactorsassembleonsurfaceofactivatedplatelet(VIIIa,Va,IXa)IXaVIIIaVa激活的血小板血栓的形成延展XXa纤维蛋白原纤

7、维蛋白IIAssembledcomplexescontinuecascadeonsurfaceofactivatedplateletsConversionofprothrombintothrombinConversionoffibrinogentofibrinClotstabilizationIIa肝素的作用机制及特点肝素与凝血因子的作用AT-III结合催化灭活含丝氨酸基团凝血因子IIa、IXa、Xa、Ⅺa和XIIa。只有1/3肝素分子产生（只有含有特殊戊糖结构的肝素才能与AT-III结合）。促

8、进内皮细胞释放TFPI灭活组织因子+VIIa复合物肝素辅助因子II直接催化灭活IIa因子，此效应需要高浓度的肝素XIaXIIaIXaVIIa-III组织因子途径抑制物抗凝血酶IIIIIa纤维蛋白原纤维蛋白蛋白C/蛋白SXaVIIIaVa内源性凝血系统外源性凝血系统凝血与抗凝系统肝素的局限性(1)药代动力学局限性——与血浆蛋白、巨噬细胞、内皮细胞及细胞外基质结合，使肝素的抗凝效应个体差异极大必须监测APTT肝素的局限性(2)物理学局限性——对于与血小板或凝血酶原酶复合物结合的Xa因子不起作用——无