《生化总结》word版

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1、生物化学重点总结记不清的，难点&重点蛋白质化学重点特征元素（N)和含量及蛋白质含量的计算：N平均为16%每克样品含N克数*6.25*100=100g样品中蛋白质含量g%组成蛋白质的氨基酸结构、数量和分类组成人体蛋白质的氨基酸有20种均属L-α-氨基酸（除甘氨酸）分类：非极性疏水氨基酸，极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸酸性氨基酸：Asn、Glu碱性氨基酸：Lys、Arg、His带羟基：Ser、Tyr、Thr带巯基：Cys蛋白质一级结构概念、化学键在蛋白质分子中，从N端至C端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。化学键：肽

2、键、二硫键二级结构概念、化学键、种类指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对结构，不涉及氨基酸残基侧链的构象。化学键：氢键种类：α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规卷曲、模体三级结构概念、主要维系键整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子的三维空间排布位置。维系键：次级键——疏水作用、离子键、氢键、范德华力分类：结构域、分子伴侣四级结构概念蛋白质分子中，各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。蛋白质的两性游离和等电点两性电解质，解离程度取决于溶液pH值等电点：在某一pH的溶

3、液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点pI。pH>pI，蛋白质带负电；pH

4、、水化膜沉淀：在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液析出。方法：丙酮沉淀、盐析法（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠）、免疫沉淀法核酸化学重点核酸的分子组成（碱基、戊糖、核苷酸）碱基+戊糖糖苷键核苷+磷酸酯键核苷酸DNA的功能及碱基组成功能：以基因的形式载荷遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。是生命遗传的物质基础，是个体生命活动的信息基础。碱基组成：A、T、C、GDNA一级结构概念及连接键核苷酸的排列顺序键：磷酸二酯键二级结构双螺旋结构特点1、DNA分子是由两条相互平行，方向相反的脱氧核苷酸链组成的右

5、手螺旋结构。2、R-P骨架位于分子外侧，碱基在双螺旋内侧，碱基互补，以氢键相连。3、每个碱基对的两个碱基处于同一平面，并垂直于双螺旋的中心轴。4、一周包含10个碱基对，相邻碱基对间旋转36°。螺距3.4nm，直径2nm。RNA的种类rRNA,mRNA,tRNA,hnRNA,snRNA,snoRNA,scRNA/7SL-RNARNA的碱基组成、一级结构及连接键碱基组成：A、U、C、G、稀有碱基一级结构：核苷酸的排列顺序连接键：磷酸二酯键mRNA结构特点：5’末端m7GpppN，3’末端多聚A尾tRNA二级结构：三叶草型，3‘端

6、均为CCA-OH氨基酸接纳茎DHU环、反密码子环、TΨC环、额外环、RNA与DNA区别:碱基组成、核糖、功能等等核酸的一般理化性质：具有较强酸性，线形高分子，紫外吸收核酸的紫外吸收、变性、复性和杂交的概念紫外吸收：260nm处最大吸收峰变性：在某些理化因素作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单链的现象。（增色效应，紫外吸收增加）Tm：溶解温度，指DNA加热变形过程中，使DNA分子内50%的双链结构打开时的温度。Tm=69.3+0.41(%G+C)=4(G+C)+2(A+T)复性：变性DN

7、A在适当条件下，两条互补链可以重新配对，恢复天然的双螺旋结构，这一现象，称为复性。杂交：两条来源不同具有互补碱基顺序的单链多核苷酸片段形成双螺旋结构的现象称为核酸分子杂交。酶重点酶的概念、特点是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。单纯与结合酶的概念、常见的含维生素的辅酶及功能单纯酶：仅由肽链构成的酶结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成。酶蛋白与辅助因子的关系二者结合形成全酶才具有催化作用，辅助因子分为辅酶（结合疏松）和辅基（结合紧密）。活性中心和必需基团的概念活性中心：酶分子中某一特定空间结构的区域，能与底

8、物特异的结合并将底物转化为产物。必须基团：与酶活性密切相关的化学基团，包括结合基团和催化基团。酶原和酶原激活的概念、机理和意义酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌，或在发挥催化功能前只是酶的无活性的前体酶原激活：酶原向酶转化的过程，实质是酶的活性中心形成或暴露。机理：酶原特定条件一个或几个肽链